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Cours ifsi - Biologie fondamentale - les protéines (partie 2)

La biologie fondamentale (UE 2.1 S1) est un enseignement dense mais néanmoins indispensable aux étudiants en soins infirmiers. Ce cours s'inscrit dans une longue série qui, une fois par semaine s'enrichira d'une nouvelle contribution. Bonne lecture et bon travail d'assimilation !

76. Structure des protéines

76.1. Structure primaire

Elle correspond à la séquence d'acides aminés d'une protéine déterminée par les gènes.

76.2. Structure secondaire

Les radicaux des acides aminés (la partie qui varie d'un acide aminé à l'autre) ont des propriétés chimiques différentes.

Certains sont hydrophobes, d'autres hydrophiles, certains s'ionisent négativement et d'autres positivement.

Certains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres radicaux.

Il peut donc y avoir dans une chaîne d'acides aminés des interactions entre les radicaux.

Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise.

Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne.

Certaines parties de la chaine d'acides aminés adoptent une structure régulière appelée structure secondaire.

Il existe notamment 2 grands types de structure :

  • l'hélice alpha : la chaine d'acides aminés prend la forme d'un tire-bouchon. Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons hydrogène.
  • le feuillet béta : il se forme des liaisons hydrogènes entre certains segments de la chaine pararllèlement par rapport aux autres, formant comme une membrane plissée.

Structure secondaire des proteines

Structure secondaire des proteines

Structure secondaire des proteines

76.3. Structure tertiaire

La forme finale de la chaîne d'acides aminés, c'est à dire la structure tridimensionnelle finale qu'adopte la chaîne d'acides aminés, constitue la structure tertiaire de la protéine.

Il y a repliement de la chaine polypeptidique dans l'espace.

La structure est stabilisée par des liaisons faibles (H, ioniques, hydrophobes) ou covalentes (soufre-soufre).

La forme finale qu'adopte la protéine, sa structure tertiaire (ou quaternaire pour celles formées de plusieurs chaînes), dépend des forces responsables des liens reliant entre eux les radicaux des acides aminés constituant sa structure primaire.

Dans certaines conditions, ces liens peuvent se défaire. La protéine peut alors changer de forme.

Comme nous le verrons plus loin, la fonction biologique d'une protéine est intimement liée à sa forme.

La protéine modifiée ne peut donc généralement plus assurer sa fonction.

Elle est alors dite dénaturée.

Les trois principaux facteurs pouvant provoquer la dénaturation d'une protéine sont :

  • la chaleur : l'agitation thermique a pour effet de briser les faibles liaisons hydrogène reliant les radicaux de la chaîne ;
  • un pH extrême : la plupart des protéines se dénaturent en milieu trop acide ou trop alcalin ;
  • un milieu très concentré en électrolytes (ions) : une protéine peut également se dénaturer si on la place dans un solvant organique. Les régions hydrophobes se tournent alors vers l'extérieur alors que les hydrophiles se rassemblent au centre de la molécule (la molécule se retourne comme une chaussette). Certaines substances chimiques peuvent aussi réagir avec la protéine et briser les liaisons ioniques, les ponts disulfure ou même les liens entre les acides aminés.

Structure tertaire des protéines, hélice alpha 4

76.4. Structure quaternaire

Plusieurs protéines sont formées de l'assemblage de plusieurs chaînes d'acides aminés.

C'est le cas, par exemple, de l'hémoglobine, la protéine des globules rouges qui transporte l'oxygène.

L'hémoglobine est formée de deux chaînes dites alpha (identiques l'une à l'autre) et de deux chaînes dites bêta.

On retrouve aussi, dans l'hémoglobine, quatre groupements organiques, appelés hèmes, contenant chacun un atome de fer (c'est à ce niveau que se lie l'oxygène).

L'hémoglobine est contenue dans les globules rouges du sang.

Chaque globule rouge contient quelque chose comme 280 millions de molécules d'hémoglobine (et il y a environ 5 millions de globules rouges par mm3 de sang).

Structure secStructure quaternaire des protéinesondaire des proteines

76.5. Des chaperons pour les protéines

Dans la cellule, chaque protéine est fabriquée par l'assemblage un à un des acides aminés de la structure primaire.

Au fur et à mesure que s'allonge la chaîne, elle se replie en fonction des interactions entre les acides aminés la constituant.

Cependant, il peut arriver que la chaîne d'acides aminés interagisse avec d'autres protéines présentes dans le milieu ce qui peut perturber le bon repliement de la protéine.

Des protéines spéciales, les protéines chaperones vont alors assurer le bon repliement des protéines synthétisées.

77. Rôle et fonctions des protéines

77.1. Struture cellulaire

La forme des cellules et des tissus ainsi que leur résistance aux containtes physiques est donnée par les protéines de structure comme le collagène ou les protéines du cytosquelette.

77.2. Mobilité cellulaire

Les protéines contractiles composant le muscle, actine et myosine, sont à l'origine des mouvements cellulaires, ainsi que de la mitose.

Les protéines sont aussi constitutives des flagelles de locomotion des spermatozoïdes et de certaines bactéries.

77.3. Communication cellulaire

On retrouve des protéines ayant une fonction de récepteur d'hormone.

La plupart des hormones sont des protéines.

C'est le cas, par exemple, de l'insuline.

L'hormone de croissance responsable, comme son nom l'indique, de la croissance est également une protéine.

Toute une série de protéines permettent aussi de convoyer l'information depuis l'origine jusqu'à la cible finale.

Ce sont les enzymes de signalisation cellulaire.

77.4. Transport

Plusieurs protéines possèdent une fonction de transport en assurant le transfert de différentes molécules dans et en dehors des cellules.

Ainsi l'hémoglobine permet  le transport du dioxygène, la transferrine celui du fer.

Un autre type de transport est assuré par les canaux ioniques.

Ils permettent le transport d'ions à travers la membrane cellulaire, qui leur est autrement imperméable.

Un autre type de transport transmembranaire est assurée par les transporteurs, qui, au contraire des canaux ioniques, nécessitent un apport énergétique pour remplir leur fonction.

77.5. Système immunitaire et identification des cellules

Les immunoglobulines permettent de reconnaitre le soi du non-soi sont des protéines ; elles sont souvent appelées anticorps.

La membrane de toutes les cellules contient des glycoprotéines (des protéines associées à de courts polysaccharides) dont le rôle principal est de permettre au système immunitaire de reconnaître ses propres cellules (et donc de ne pas les attaquer).

77.6. Catalyse

Certaines protéines sont des catalyseurs de réactions chimiques : elles permettent à des réactions chimiques de se dérouler rapidement dans les conditions de température et de pression conformes à la vie.

Ces protéines sont alors appelées enzymes.

Fonctions des protéines

78. Quelques pathologies

Maladie de Creutzfeld-Jacob : accumulation d'une forme anormale de protéine le prion

Maladie d'Alzheimer : accumulation d'un peptide amyloïde responsable de la plaque sénile.

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